คอลลาเจนเป็นโปรตีนที่พบมากที่สุดในมนุษย์
และสัตว์ ซึ่งเป็นโปรตีนหลักตามส่วนประกอบต่างๆในร่างกาย ได้แก่ เนื้อเยื้อ
ผิวหนัง เอ็น กระดูกอ่อน กระจกตา ฟัน เล็บ และผม
ร่างกายมนุษย์
และสัตว์สามารถสังเคราะห์คอลลาเจนได้จากสารอาหารโปรตีนที่ได้รับเข้าไปซึ่งขั้นตอนในการสังเคราะห์จะค่อนข้างซับซ้อน
และมีหลายปัจจัยมาเกี่ยวข้อง(สามารถเข้าไปอ่านได้ที่ “คอลลาเจน และการสังเคราะห์คอลลาเจน”)
เนื่องจากคอลลาเจนเป็นโปรตีนหลักในผิวหนังของเรา
และผิวหนังก็เป็นส่วนที่สามารถมองเห็นได้จากภายนอก จึงมีหลายคนที่ให้ความสนใจ และใส่ใจกับสุขภาพผิว
การรับประทานคอลลาเจนเสริมจากการรับประทานอาหารปรกติจึงได้เกิดขึ้น
ชนิดและน้ำหนักโมเลกุลของคอลลาเจน
โดยปรกติแล้วคอลลาเจนมีน้ำหนักโมเลกุลโดยเฉลี่ยประมาณ
300,000 ดาลตัน(1) เมื่อนำคอลลาเจนไปผ่านกระบวนการไฮโดรไลซิส(การใช้ความร้อนร่วมกับกรด
หรือ ด่าง)ในระดับหนึ่งจะได้เจลาติน(gelatin)ออกมา มีน้ำหนักโมเลกุลอยู่ในช่วง 80,000 –
250000 ดาลตัน(2) ซึ่งมีขนาดโมเลกุลค่อนข้างใหญ่และยากในการดูดซึม
จึงได้มีการปรับปรุงให้มีขนาดเล็กลงด้วยการไฮโดรไลซิส(hydrolysis)เพิ่มเข้าไปอีก
กลายเป็นคอลลาเจน/เจลาตินไฮโดรไลเซท(collagen/gelatin hydrolysate) หรือ คอลลาเจน/เจลาตินเปปไทด์
(collagen/gelatin peptide) แล้วแต่จะเรียกโดยผู้ผลิต ซึ่งมีน้ำหนักโมเลกุลอยู่ในช่วงประมาณ
2,000 – 6,000 ดาลตัน(3) และจากความเชื่อที่ว่ายิ่งโมเลกุลมีขนาดเล็กร่างกายยิ่งดูดซึมได้ดี
จึงมีการทำให้ขนาดเล็กลงอีกเรียกว่าคอลลาเจนโอลิโกเปปไทด์(collagen oligopeptide) โดยมีน้ำหนักโมเลกุลอยู่ในช่วงประมาณ
180 – 1000 ดาลตันในคอลลาเจนกลุ่มนี้อาจจะประกอบไปด้วย ไดเปปไทด์, ไตรเปปไทด์ และอื่นๆ
โดยจะมีจำนวนกรดอะมิโนตั้งแต่ 2-8 ตัว(4)
การดูดซึมคลอลาเจนเมื่อรับประทาน
ที่ 6 ชั่วโมงพบในเลือดปริมาณสูงที่สุด
และเมื่อครบ 12 ชั่วโมง สามารถดูดซึมได้ 95%ของไฮโดรไลซ์เจลาตินทั้งหมด มีการกระจายตัวของไฮโดรไลซ์เจลาตินมายังที่ผิวของหนูทดลองและแม้ว่าเมื่อครบเวลา
192 ชั่วโมงปริมาณไฮโดรไลซ์เจลาตินก็ยังคงอยู่ในปริมาณ 58%
ของปริมาณการกระจายตัวสูงสุด การกระจายตัวตามเนื้อเยื้อต่างๆของไฮโดรไลซ์เจลาติน
และกรดอะมิโนโพรลีนไม่แตกต่างกันยกเว้นในกระดูกอ่อนที่พบว่าหนูที่ได้รับไฮโดรไลซ์เจลาตินมีการสะสมมากกว่าและอยู่ได้นานกว่า
พบการดูดซึมของไฮโดรไลซ์เจลาตินน้ำหนักโมเลกุลช่วง 2,500-15,000 ดาลตันที่ลำไส้
ผลจากการศึกษานี้แสดงถึงความสามารถของร่างกายที่นำไปใช้ประโยชน์ได้(5)
Iwai และคณะ(2005) ได้ทำการศึกษาในมนุษย์โดยศึกษาถึงชนิดของคลอลาเจนเปปไทด์ในกระแสเลือดภายหลังการรับประทานเจลาตินไฮโดรไลเซทชนิดต่างๆ
โดยแบ่งออกเป็น 2 การทดลองซึ่งได้ผลตามตาราง
การทดลองที่
|
ชนิดคอลลาเจน
|
นน.โมเลกุล(ดาลตัน)
|
ปริมาณรับประทาน(กรัม)
|
เวลาที่พบในเลือดสูงสุดหลังรับประทาน
|
รูปแบบเปปไทด์ที่พบ
|
1
|
Type I
|
~
5000
|
9.4
|
30-60 min
|
Pro-Hyp
|
2
|
Type I
|
12498
|
23
|
60-120 min
|
Pro-Hyp
|
Type II
|
12048
|
11
|
60-120 min
|
Pro-Hyp,
Pro-Hyp-Gly
|
Pro = Proline, Hyp = Hydroxyproline,
Gly = Glycine
เปปไทด์ของกรดอะมิโนไฮดรอกซีโพรลีนที่พบในกระแสเลือดนั้นจะอยู่ในรูปได
และไตรเปปไทด์โดยเฉพาะอย่างยิ่งในรูปของไดเปปไทด์โพรลีนต่อกับไฮดรอกซีโพรลีน(pro-hyp) นอกจากนี้
Iwai และคณะยังได้กล่าวถึงการทดลองอื่นๆที่ผ่านมาว่า
โดยปรกติแล้วไดเปปไทด์ต่างๆเมื่ออยู่ในกระแสเลือดแล้วจะแตกตัวเป็นกรดอะมิโนอิสระภายในเวลาไม่ถึง
10 นาที แต่ pro-hyp จะต่างออกไปซึ่งจากการทดลองพบว่าหลังจากการย่อยที่
4 ชม. ก็ยังคงพบปริมาณ pro-hyp ในกระแสเลือดในปริมาณครึ่งหนึ่งของปริมาณสูงสุด(6)
ต่อมาในปี 2007 Ohara และคณะ
ได้ศึกษาเปรียบเทียบผลของการได้รับคอลลาเจนชนิดที่ 1 จากแหล่งต่างๆ
ในอาสาสมัครชายสุขภาพดี 5 คน โดยติดตามเป็นเวลาทั้งหมด 24 ชั่วโมงภายหลังรับประทาน
และมีการเจาะเลือดตรวจสอบเป็นระยะ ซึ่งได้ผลดังนี้
แหล่งคอลลาเจน
|
ระยะเวลาที่มีปริมาณสูงสุดในเลือด
(ชั่วโมง)
|
ปริมาณเฉลี่ยในช่วงเวลา
24ชม. หลังรัประทาน(hr nmol/mL)
|
รูปแบบเปปไตด์ที่พบ
|
||
กรดอะมิโน
ไฮดรอกซี
โพรลีนอิสระ
|
เปปไตด์ในรูปของกรดอะมิโน
ไฮดรอกซีโพรลีน
|
กรดอะมิโน
ไฮดรอกซี
โพรลีนอิสระ
|
เปปไตด์ในรูปของกรดอะมิโน
ไฮดรอกซีโพรลีน
|
||
เกล็ดปลา
|
1-2
|
2
|
1238
|
522
|
Pro-Hyp,
Ala-Hyp,
Ala-Hyp-Gly,
Ser-Hyp-Gly, Leu-Hyp, Pro-Hyp-Gly, Phe-Hyp, Ile-Hyp
|
หนังปลา
|
1-2
|
2
|
799
|
315
|
Pro-Hyp,
Leu-Hyp, Ala-Hyp, Ile-Hyp, Phe-Hyp, Pro-Hyp-Gly
|
หนังหมู
|
1-2
|
2
|
1194
|
345
|
Pro-Hyp,
Ile-Hyp, Leu-Hyp, Phe-Hyp
|
ไดเปปไตด์Pro-Hyp จะเป็นรูปแบบเปปไตด์ที่พบมากที่สุดหลังจากร่างกายย่อยคอลลาเจนทั้ง 3 แหล่ง โดย Ohara และคณะได้กล่าวว่า Pro-Hyp และ Pro-Hyp-Gly มีคุณสมบัติที่เกี่ยวข้องกับการเคลื่อนที่ของไฟโบรบลาสท์(fibroblast) ซึ่งมีส่วนช่วยในการสร้างเนื้อเยื้อและสมานแผล คอลลาเจนที่ได้จากปลานอกจากจะมีเปปไตด์ในรูปของกรดอะมิโนไฮดรอกซีโพรลีนแล้วยังมีเปปไตด์ในรูปของกรดอะมิโนอะลานีน(Ala)อีกด้วย Ala-Hyp เป็นไดเปปไตด์ที่มีคุณสมบัติเป็นตัวยับยั้ง angiotensin converting enzyme (ACE) ซึ่งสามารถลดความดันโลหิตได้(1)
เช่นเดียวกับการศึกษาของ Ichikawa
และคณะ (2010) ที่พบว่าไดเปปไตด์ Pro-Hyp เป็นเปปไตด์ที่พบมากที่สุดภายหลังจากที่ร่างกายเราย่อยเจลาตินไฮโดรไลเซทแล้ว
นอกจากนั้นยังพบเปปไตด์ของไฮดรอกซีโพรลีนอื่นๆในปริมาณเล็กน้อย ได้แก่ Ala-Hyp-Gly,
Ser-Hyp-Gly, Ala-Hyp, Phe-Hyp, Leu-Hyp, Ile-Hyp, Gly-Pro-Hyp, และ Pro-Hyp-Gly (7)
ในปี 2011 Shigemura และคณะ
พบว่านอกจาก Pro-Hyp
จะเป็นรูปเปปไตด์หลักหลังจากที่เรารับประทานเจลาตินไฮโดรไลเซทแล้วเปปไตด์ Hyp-Gly
ก็พบในปริมาณสูงเช่นกัน และเป็นเปปไตด์รูปที่ยังไม่เคยมีใครกล่าวถึงมาก่อนในการศึกษาก่อนหน้านี้
และนอกจากนี้ยังกล่าวว่า Hyp-Gly มีความทนต่อเอนไซม์เปปติเดสในเลือดได้ดีกว่า Pro-Hyp และยังกระตุ้นการเจริญเติบโตของไฟโบรบลาสท์หนูได้ดีกว่า
Pro-Hyp (8)
ที่มาของข้อมูล
- Ohara, H., Matsumoto, H., Ito, K., Iwai, K., & Sato, K. (2007). Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates from different sources. Journal of agricultural and food chemistry, 55(4), 1532-1535.
- Gudipati, V.(2013). Chapter 13 Fish Gelatin: A Versatile Ingredient for the Food and Pharmaceutical Industries. In Marine Proteins and Peptides: Biological Activities and Applications (ed. Se-Kwon Kim.). Wiley. com.
- Dybka, K., & Walczak, P. (2009). Collagen hydrolysates as a new diet supplement. Zeszyty Naukowe. Politechnika Łódzka. Chemia Spożywcza i Biotechnologia, 73, 83-92.
- Jia, J., Zhou, Y., Lu, J., Chen, A., Li, Y., & Zheng, G. (2010). Enzymatic hydrolysis of Alaska pollack (Theragra chalcogramma) skin and antioxidant activity of the resulting hydrolysate. Journal of the Science of Food and Agriculture, 90(4), 635-640.
- Oesser, S., Adam, M., Babel, W., & Seifert, J. (1999). Oral administration of 14C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). The Journal of nutrition, 129(10), 1891-1895.
- Iwai, K., Hasegawa, T., Taguchi, Y., Morimatsu, F., Sato, K., Nakamura, Y., ... & Ohtsuki, K. (2005). Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. Journal of agricultural and food chemistry, 53(16), 6531-6536.
- Ichikawa, S., Morifuji, M., Ohara, H., Matsumoto, H., Takeuchi, Y., & Sato, K. (2010). Hydroxyproline-containing dipeptides and tripeptides quantified at high concentration in human blood after oral administration of gelatin hydrolysate.International journal of food sciences and nutrition, 61(1), 52.
- SHIGEMURA, Y., AKABA, S., KAWASHIMA, E., YOUNG PARK, E., NAKAMURA, Y., & SATO, K. (2011). Identification of a novel food-derived collagen peptide, hydroxyprolyl-glycine, in human peripheral blood by pre-column derivatisation with phenyl isothiocyanate. Food chemistry, 129(3), 1019-1024.
Oligopeptide-24 is a 13 amino
ตอบลบacids synthetic peptide consisting of arginine, aspartic acid,
cysteine, isoleucine, glutamic acid, glycine, methionine, and
tyrosine. Oligopeptide-24